Fitness Seller

bakken met whey eiwit.. (1 bezoeker)

Bezoekers in dit topic

Bruce18

Novice
15 jaar lid
Lid geworden
1 jun 2005
Berichten
13
Waardering
0
hallo,

mijn vraag is of je kan bakken met whey eiwit heb wel op google gezocht maar niet echt iets gevonden

als ik het mij goed herinner denatureren eiwitten bij iets van 50 graden..

geldt dit ook voor whey eiwit?
 
zoek eens op verhitten van whey...

dan kom je vast wel iets tegen ;)
 
why the hell wil je bakken met whey eiwit? wat wil je er dan mee klaarmaken? :D
 
als je hier op dbb had gezocht had je zeker iets gevonden ;)
een shake cake? hoe wou je dat maken? klinkt interresant! :)
 
zal wel iets voor pannekoeken zijn ofzo .?
 
Ik heb geen links, maar mijn scheikundige kennis zegt mij dat je de eiwitstructuur onherstelbaar beschadigt....
 
mijn vraag is of je kan bakken met whey eiwit heb wel op google gezocht maar niet echt iets gevonden

als ik het mij goed herinner denatureren eiwitten bij iets van 50 graden..

geldt dit ook voor whey eiwit?

Ik zou het niet doen, volgens mij ga je aminozuren verliezen als je die verhit.
 
Lijkt me niet slim. Drink het gewoon op. Jezus wat wordt er de laatste tijd veel gezeken hier op dit forum. Ligt dat nou aan mij? Ik wil niet "hardcore" doen ofzo maar doe gewoon wat je moet doen om te groeien en klaar.
 
Ik heb geen links, maar mijn scheikundige kennis zegt mij dat je de eiwitstructuur onherstelbaar beschadigt....

En jij doet alsof dat een slecht iets is ?
Wat denk je dat er gebeurt met ei, vis, vlees of gekookte melk ... allemaal 100 graden of zelfs meer. Boven de 50 graden verandert eiwit inderdaad, daarom stolt een ei ook als je het kookt. Volgens mij wordt de opneembaarheid van eiwit alleen maar vergroot omdat het vast wordt afgebroken in kortere ketens.

Ik zie niet in waarom het verwarmen van wwhey anders zou zijn dan het verwarmen van melk, vis, vlees en ei.
 
Ik zie niet in waarom het verwarmen van wwhey anders zou zijn dan het verwarmen van melk, vis, vlees en ei.

Omdat het een een compleet eiwit is en het ander al is bewerkt en gedeeltelijk afgebroken.

Verhitting boven de 47gr C vernietigs tryptofaan en lycine => BW 0
 
pannekoeken, kwarktaart, ... mmm
 
Omdat het een een compleet eiwit is en het ander al is bewerkt en gedeeltelijk afgebroken.

Verhitting boven de 47gr C vernietigs tryptofaan en lycine => BW 0

ik snap nog steeds niet dat tryptofaan en lycine dan wel zouden worden vernietig in whey en niet in vlees?

hoe komt dat dan?
 
Eiwitten

Het verhitten van eiwitten leidt tot veranderingen in hun ruimtelijke structuur en uiteindelijk tot denaturatie. Het eiwit kan onoplosbaar worden en neerslaan. Dit is duidelijk zichtbaar bij het bakken of koken van een ei. De manier waarop eiwitten in een voedingsmiddel reageren op warmte is dus vooral bepalend voor de uiteindelijke textuur van het bereide product. Verhit vlees is bijvoorbeeld beter te kauwen dan rauw vlees als gevolg van een denaturatie en coagulatie van het spiereiwit en de hydrolyse van het collageeneiwit in het bindweefsel. Vooral de mate waarin collageen door hydrolyse wordt omgezet tot gelatine bepaalt of het vlees meer of minder taai zal zijn. Deze hydrolyse kan worden bevorderd door het vlees vooraf te marineren in een zuur milieu of door het vlees lang te laten stoven. Bij het grillen van vlees treedt weinig hydrolyse op. Deze bereidingswijze is dus niet geschikt voor taaiere stukken vlees.

Het denaturatieproces heeft in eerste instantie geen belangrijke invloed op de voedingswaarde van de eiwitten omdat de proteolytische vertering initieel gepaard gaat met gelijkaardige veranderingen (2). Door de ontvouwing van de eiwitten is het bereide voedingsmiddel meestal wat beter verteerbaarheid. Proteolytische enzymen kunnen op die manier immers gemakkelijker de hydrolyseplaatsen bereiken.

Bij sterke verhitting van eiwitten treedt pyrolyse op (3). Als gevolg van de afbraak van de aminozuren worden vervolgens, voornamelijk in vlees en vis, polyaromatische koolwaterstoffen (PAK’s) zoals benzopyreen en benzanthraceen, gevormd. Deze PAK’s hebben kankerverwekkende eigenschappen bij proefdieren. De vorming van PAK’s wordt versneld door direct contact met een vlam (temperaturen boven de 200°C) en door de aanwezigheid van veel vet (4). Tijdens het barbecuen moet hiervoor in het bijzonder worden opgepast. Een andere reeks afbraakproducten met mogelijk kankerverwekkende eigenschappen zijn de heterocyclische amines (HCA’s) zoals de imidazoquinolines. Zij ontstaan door een reactie tussen aminozuren, suikers en creatine. Vlees en vis bevatten relatief veel creatine zodat het risico op de vorming van deze afbraakstoffen groter is (5). De beschreven afbraakreacties treden echter vooral op bij oververhitting en slechts in geringe mate bij normale bereidingsomstandigheden. Er moeten ten slotte grote hoeveelheden van deze afbraakproducten aanwezig zijn alvorens men van een substantiële toxiciteit kan spreken. Wie vlees en vis met de nodige aandacht en zorg bereidt, loopt dan ook weinig risico. Gezien de afbraakreacties leiden tot een verlies aan aminozuren hebben ze tevens een negatieve invloed op de voedingswaarde.

Een milde hittebehandeling kan de voedingswaarde van een plantaardige eiwitbron tot op zekere hoogte verbeteren. Sommige plantaardige voedingsmiddelen bevatten antinutritionele componenten zoals trypsine- en chymotrypsine-inhibitoren en lectines in peulvruchten en oliehoudende zaden die interfereren met de eiwitvertering in de mens. Dankzij de thermische inactivatie van deze antinutritionele componenten verhoogt de voedingswaarde van de plantaardige producten beduidend (6).

Maillard-reactie

Indien eiwitten in aanwezigheid van koolhydraten, en in het bijzonder in aanwezigheid van reducerende suikers, worden verhit, treden een reeks van chemische reacties op die uiteindelijk aanleiding geven tot bruinkleuring, de welbekende Maillard-reactie (figuur 1). Een reducerend suiker condenseert met de vrije aminogroepen van een eiwit. Er zijn slechts een beperkt aantal vrije aminogroepen en de reactie met de e (epsilon) -aminogroep van het essentiële aminozuur lysine is inzake voedingswaarde de meest relevante. Als gevolg van de reactie met het reducerende suiker wordt het lysine onbeschikbaar waardoor de voedingswaarde van het eiwit afneemt. Deze effecten zijn recht evenredig met de intensiteit van de verhitting (2). Een overdreven verhitting kan op die manier leiden tot een significante daling van de voedingswaarde van een voedingsmiddel. Een milde verhitting geeft enkel een lichte bruinkleuring en induceert slechts kleine verliezen in voedingswaarde. Bijvoorbeeld: de verliezen aan voedingswaarde van melk gedroogd op een walsendroger is hoger (tot 40 % van het lysine gaat verloren) dan van melk gedroogd in een verstuivingsdroger (slechts 10 % lysineverlies). Het bakken van brood gaat eveneens gepaard met de vorming van Maillard-producten op het oppervlak. Het verlies aan lysine blijft echter ook hier beperkt (10-15 %). Bij het toasten van graanvlokken zoals bij de productie van bijvoorbeeld cornflakes liggen de verliezen opnieuw veel hoger.
Volgens bepaalde bronnen worden bij bruinkleuring mutagenen gevormd. Hierover bestaat echter nog geen eensgezindheid (3).

Ten slotte houden dergelijke reacties ook positieve aspecten in op voorwaarde dat ze niet te ver worden doorgedreven. De reactie tussen aminozuren en andere componenten in het voedingsmiddel dragen immers ook in belangrijke mate bij tot de vorming van specifieke en gewenste smaak- en aromaverbindingen (bv. brood).

Bron: NICE
 
maak het iedere dag met brinta eieren en whey ;)
 
Eiwitten

Het verhitten van eiwitten leidt tot veranderingen in hun ruimtelijke structuur en uiteindelijk tot denaturatie. Het eiwit kan onoplosbaar worden en neerslaan. Dit is duidelijk zichtbaar bij het bakken of koken van een ei. De manier waarop eiwitten in een voedingsmiddel reageren op warmte is dus vooral bepalend voor de uiteindelijke textuur van het bereide product. Verhit vlees is bijvoorbeeld beter te kauwen dan rauw vlees als gevolg van een denaturatie en coagulatie van het spiereiwit en de hydrolyse van het collageeneiwit in het bindweefsel. Vooral de mate waarin collageen door hydrolyse wordt omgezet tot gelatine bepaalt of het vlees meer of minder taai zal zijn. Deze hydrolyse kan worden bevorderd door het vlees vooraf te marineren in een zuur milieu of door het vlees lang te laten stoven. Bij het grillen van vlees treedt weinig hydrolyse op. Deze bereidingswijze is dus niet geschikt voor taaiere stukken vlees.

Het denaturatieproces heeft in eerste instantie geen belangrijke invloed op de voedingswaarde van de eiwitten omdat de proteolytische vertering initieel gepaard gaat met gelijkaardige veranderingen (2). Door de ontvouwing van de eiwitten is het bereide voedingsmiddel meestal wat beter verteerbaarheid. Proteolytische enzymen kunnen op die manier immers gemakkelijker de hydrolyseplaatsen bereiken.

Bij sterke verhitting van eiwitten treedt pyrolyse op (3). Als gevolg van de afbraak van de aminozuren worden vervolgens, voornamelijk in vlees en vis, polyaromatische koolwaterstoffen (PAK’s) zoals benzopyreen en benzanthraceen, gevormd. Deze PAK’s hebben kankerverwekkende eigenschappen bij proefdieren. De vorming van PAK’s wordt versneld door direct contact met een vlam (temperaturen boven de 200°C) en door de aanwezigheid van veel vet (4). Tijdens het barbecuen moet hiervoor in het bijzonder worden opgepast. Een andere reeks afbraakproducten met mogelijk kankerverwekkende eigenschappen zijn de heterocyclische amines (HCA’s) zoals de imidazoquinolines. Zij ontstaan door een reactie tussen aminozuren, suikers en creatine. Vlees en vis bevatten relatief veel creatine zodat het risico op de vorming van deze afbraakstoffen groter is (5). De beschreven afbraakreacties treden echter vooral op bij oververhitting en slechts in geringe mate bij normale bereidingsomstandigheden. Er moeten ten slotte grote hoeveelheden van deze afbraakproducten aanwezig zijn alvorens men van een substantiële toxiciteit kan spreken. Wie vlees en vis met de nodige aandacht en zorg bereidt, loopt dan ook weinig risico. Gezien de afbraakreacties leiden tot een verlies aan aminozuren hebben ze tevens een negatieve invloed op de voedingswaarde.

Een milde hittebehandeling kan de voedingswaarde van een plantaardige eiwitbron tot op zekere hoogte verbeteren. Sommige plantaardige voedingsmiddelen bevatten antinutritionele componenten zoals trypsine- en chymotrypsine-inhibitoren en lectines in peulvruchten en oliehoudende zaden die interfereren met de eiwitvertering in de mens. Dankzij de thermische inactivatie van deze antinutritionele componenten verhoogt de voedingswaarde van de plantaardige producten beduidend (6).

Maillard-reactie

Indien eiwitten in aanwezigheid van koolhydraten, en in het bijzonder in aanwezigheid van reducerende suikers, worden verhit, treden een reeks van chemische reacties op die uiteindelijk aanleiding geven tot bruinkleuring, de welbekende Maillard-reactie (figuur 1). Een reducerend suiker condenseert met de vrije aminogroepen van een eiwit. Er zijn slechts een beperkt aantal vrije aminogroepen en de reactie met de e (epsilon) -aminogroep van het essentiële aminozuur lysine is inzake voedingswaarde de meest relevante. Als gevolg van de reactie met het reducerende suiker wordt het lysine onbeschikbaar waardoor de voedingswaarde van het eiwit afneemt. Deze effecten zijn recht evenredig met de intensiteit van de verhitting (2). Een overdreven verhitting kan op die manier leiden tot een significante daling van de voedingswaarde van een voedingsmiddel. Een milde verhitting geeft enkel een lichte bruinkleuring en induceert slechts kleine verliezen in voedingswaarde. Bijvoorbeeld: de verliezen aan voedingswaarde van melk gedroogd op een walsendroger is hoger (tot 40 % van het lysine gaat verloren) dan van melk gedroogd in een verstuivingsdroger (slechts 10 % lysineverlies). Het bakken van brood gaat eveneens gepaard met de vorming van Maillard-producten op het oppervlak. Het verlies aan lysine blijft echter ook hier beperkt (10-15 %). Bij het toasten van graanvlokken zoals bij de productie van bijvoorbeeld cornflakes liggen de verliezen opnieuw veel hoger.
Volgens bepaalde bronnen worden bij bruinkleuring mutagenen gevormd. Hierover bestaat echter nog geen eensgezindheid (3).

Ten slotte houden dergelijke reacties ook positieve aspecten in op voorwaarde dat ze niet te ver worden doorgedreven. De reactie tussen aminozuren en andere componenten in het voedingsmiddel dragen immers ook in belangrijke mate bij tot de vorming van specifieke en gewenste smaak- en aromaverbindingen (bv. brood).

Bron: NICE



kort door de bocht komt het dus doordat in de ehwy ook koolhydraten zitten en in vlees eigenlijk nauwelijks.

ook snap ik nu waarom koud gefilterde whey veel beter is :)
 
Ja, maar volgens mij gebeurt die maillard reactie echt niet bij gematigde temperaturen (koken). Bij bakken gebeurt het wel enigszins, dus pannekoeken met whey zou minder verstandig kunnen zijn, maar dan nog bruint je pannekoek alleen lichtelijk oppervlakkig en wordt hij echt niet door en door bruin (alsje het goed doet :))
 
En het is niet lekker, whey in je pannekoek :D
 
ok bedankt allemaal

conclusie je kan beter geen whey in je muffins of pannenkoeken doen
 
Back
Naar boven