- Lid geworden
- 9 jul 2009
- Berichten
- 15.778
- Waardering
- 14.211
2 9 - 0 7 - 2 0 1 0
[Afbeelding niet meer beschikbaar] Leucine houdt spiermassa vast als je niet traint (Muscle Nerve. 2010 Jun;41(6):800-8.)
Suppletie met het aminozuur L-leucine remt de afbraak van spiermassa in spieren die niet actief zijn. Dat ontdekten onderzoekers van de Braziliaanse University of Sao Paulo in een dierproef.
Leucine heeft een anabool effect in spiercellen. Dat komt waarschijnlijk doordat de spiercel meer energie investeert in de synthese van spiereiwit naarmate het meer leucinemetabolieten 'ziet'. De onderzoekers vroegen zich af of je leucine kunt gebruiken als spiercellen door inactiviteit katabole mechanismen activeren en versneld spierweefsel afbreken.
De onderzoekers gaven ratten elke dag één keer 2.7 gram leucine per kilogram lichaamsgewicht via een slangetje. Een controlegroep kreeg geen leucine. Drie dagen nadat de suppletie was begonnen spalkten de onderzoekers een achterpoot van de ratten. Zeven dagen konden de dieren de spieren in die poot niet gebruiken. Daarna haalden de onderzoekers de spalk weg. Al die tijd kregen de ratten in de experimentele groep leucine.
De spiermassa van de soleus-spier nam door de suppletie minder snel af. Toen de dieren hun achterpoot weer konden gebruiken was de spiermassa ook weer sneller op peil.
Tijdens de periode van inactiviteit werden de katabole genen MAFbx en MuRF1 actiever. Als die genen actief zijn breekt de spiercel zichzelf af. Leucinesuppletie remde de genen echter.
Leucinesuppletie verminderde ook de werking van ubiquitine, zie je hiernaast. Ubiquitine is een soort vlaggetje. Als de spiercel aan een eiwit ubiquitine vastplakt, dan komt dat eiwit in aanmerking om verhakseld te worden door een moleculaire shredder. Die verhakselaar heet officieel 'proteasoom'.
Hieronder zie je dat leucinesuppletie geen effect had op de aanmaak van
spiereiwit.
In inactieve spieren is leucine dus uitsluitend antikatabool, en niet anabool.
Als je de gebruikte dosis omrekent naar mensen kom je op 0.18 tot 0.27 gram per kilo per dag. Leucine lijkt in humane studies alleen te werken in doses van 5 gram of meer, en in combinatie met eiwitrijke voeding.
In een recente studie beschermde een dagelijkse dosis van 20 gram creatine inactieve spieren tegen afbraak. Wat zou er gebeuren als je creatine combineert met leucine?
Leucine geeft maaltijd na krachttraining 16 procent meer anabole werking (12-7-2010)
Opvolger van HMB heet HICA (11-1-2010)
Dagje ouder? Extra leucine versterkt anabole prikkel eiwitten (21-2-2009)
Een paar gram leucine verhoogt spierversterkend effect van maaltijd (12-7-2006)
[Archief Aminozuren & Eiwitten]
http://www.ergogenics.org/supplement234.html#1
Origineel artikel:
[Afbeelding niet meer beschikbaar] Leucine houdt spiermassa vast als je niet traint (Muscle Nerve. 2010 Jun;41(6):800-8.)
Suppletie met het aminozuur L-leucine remt de afbraak van spiermassa in spieren die niet actief zijn. Dat ontdekten onderzoekers van de Braziliaanse University of Sao Paulo in een dierproef.
Leucine heeft een anabool effect in spiercellen. Dat komt waarschijnlijk doordat de spiercel meer energie investeert in de synthese van spiereiwit naarmate het meer leucinemetabolieten 'ziet'. De onderzoekers vroegen zich af of je leucine kunt gebruiken als spiercellen door inactiviteit katabole mechanismen activeren en versneld spierweefsel afbreken.
De onderzoekers gaven ratten elke dag één keer 2.7 gram leucine per kilogram lichaamsgewicht via een slangetje. Een controlegroep kreeg geen leucine. Drie dagen nadat de suppletie was begonnen spalkten de onderzoekers een achterpoot van de ratten. Zeven dagen konden de dieren de spieren in die poot niet gebruiken. Daarna haalden de onderzoekers de spalk weg. Al die tijd kregen de ratten in de experimentele groep leucine.
De spiermassa van de soleus-spier nam door de suppletie minder snel af. Toen de dieren hun achterpoot weer konden gebruiken was de spiermassa ook weer sneller op peil.
Tijdens de periode van inactiviteit werden de katabole genen MAFbx en MuRF1 actiever. Als die genen actief zijn breekt de spiercel zichzelf af. Leucinesuppletie remde de genen echter.
Hieronder zie je dat leucinesuppletie geen effect had op de aanmaak van
spiereiwit.
In inactieve spieren is leucine dus uitsluitend antikatabool, en niet anabool.
Als je de gebruikte dosis omrekent naar mensen kom je op 0.18 tot 0.27 gram per kilo per dag. Leucine lijkt in humane studies alleen te werken in doses van 5 gram of meer, en in combinatie met eiwitrijke voeding.
In een recente studie beschermde een dagelijkse dosis van 20 gram creatine inactieve spieren tegen afbraak. Wat zou er gebeuren als je creatine combineert met leucine?
Leucine geeft maaltijd na krachttraining 16 procent meer anabole werking (12-7-2010)
Opvolger van HMB heet HICA (11-1-2010)
Dagje ouder? Extra leucine versterkt anabole prikkel eiwitten (21-2-2009)
Een paar gram leucine verhoogt spierversterkend effect van maaltijd (12-7-2006)
[Archief Aminozuren & Eiwitten]
http://www.ergogenics.org/supplement234.html#1
Origineel artikel:
[Link niet meer beschikbaar] 2010 Jun;41(6):800-8.
Leucine attenuates skeletal muscle wasting via inhibition of ubiquitin ligases.
[Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar].
Department of Cell and Developmental Biology, Institute of Biomedical Sciences, University of São Paulo, Avenida Prof. Lineu Prestes, 1524, Butantã, CEP 05508-900, São Paulo, Brazil.
Abstract
The aim of this study was to assess the effect of leucine supplementation on elements of the ubiquitin-proteasome system (UPS) in rat skeletal muscle during immobilization. This effect was evaluated by submitting the animals to a leucine supplementation protocol during hindlimb immobilization, after which different parameters were determined, including: muscle mass; cross-sectional area (CSA); gene expression of E3 ligases/deubiquitinating enzymes; content of ubiquitinated proteins; and rate of protein synthesis. Our results show that leucine supplementation attenuates soleus muscle mass loss driven by immobilization. In addition, the marked decrease in the CSA in soleus muscle type I fibers, but not type II fibers, induced by immobilization was minimized by leucine feeding. Interestingly, leucine supplementation severely minimized the early transient increase in E3 ligase [muscle ring finger 1 (MuRF1) and muscle atrophy F-box (MAFbx)/atrogin-1] gene expression observed during immobilization. The reduced peak of E3 ligase gene expression was paralleled by a decreased content of ubiquitinated proteins during leucine feeding. The protein synthesis rate decreased by immobilization and was not affected by leucine supplementation. Our results strongly suggest that leucine supplementation attenuates muscle wasting induced by immobilization via minimizing gene expression of E3 ligases, which consequently could downregulate UPS-driven protein degradation. It is notable that leucine supplementation does not restore decreased protein synthesis driven by immobilization.
PMID: 20082419 [PubMed - indexed for MEDLINE]
Publication Types, MeSH Terms, Substances
Publication Types:
Full Text Sources:
[Afbeelding niet meer beschikbaar]
Related citations
All links from this record
Leucine attenuates skeletal muscle wasting via inhibition of ubiquitin ligases.
[Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar], [Link niet meer beschikbaar].
Department of Cell and Developmental Biology, Institute of Biomedical Sciences, University of São Paulo, Avenida Prof. Lineu Prestes, 1524, Butantã, CEP 05508-900, São Paulo, Brazil.
Abstract
The aim of this study was to assess the effect of leucine supplementation on elements of the ubiquitin-proteasome system (UPS) in rat skeletal muscle during immobilization. This effect was evaluated by submitting the animals to a leucine supplementation protocol during hindlimb immobilization, after which different parameters were determined, including: muscle mass; cross-sectional area (CSA); gene expression of E3 ligases/deubiquitinating enzymes; content of ubiquitinated proteins; and rate of protein synthesis. Our results show that leucine supplementation attenuates soleus muscle mass loss driven by immobilization. In addition, the marked decrease in the CSA in soleus muscle type I fibers, but not type II fibers, induced by immobilization was minimized by leucine feeding. Interestingly, leucine supplementation severely minimized the early transient increase in E3 ligase [muscle ring finger 1 (MuRF1) and muscle atrophy F-box (MAFbx)/atrogin-1] gene expression observed during immobilization. The reduced peak of E3 ligase gene expression was paralleled by a decreased content of ubiquitinated proteins during leucine feeding. The protein synthesis rate decreased by immobilization and was not affected by leucine supplementation. Our results strongly suggest that leucine supplementation attenuates muscle wasting induced by immobilization via minimizing gene expression of E3 ligases, which consequently could downregulate UPS-driven protein degradation. It is notable that leucine supplementation does not restore decreased protein synthesis driven by immobilization.
PMID: 20082419 [PubMed - indexed for MEDLINE]
Publication Types, MeSH Terms, Substances
Publication Types:
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
Full Text Sources:
- John Wiley & Sons, Inc.
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
- [Link niet meer beschikbaar]
[Afbeelding niet meer beschikbaar]
Related citations
- [Link niet meer beschikbaar] [Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 200...] Burn-induced increase in atrogin-1 and MuRF-1 in skeletal muscle is glucocorticoid independent but downregulated by IGF-I. Lang CH, Huber D, Frost RA. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2007 Jan; 292(1):R328-36. Epub 2006 Aug 31.
- [Link niet meer beschikbaar] [Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005] Hindlimb casting decreases muscle mass in part by proteasome-dependent proteolysis but independent of protein synthesis. Krawiec BJ, Frost RA, Vary TC, Jefferson LS, Lang CH. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005 Dec; 289(6):E969-80. Epub 2005 Jul 26.
- [Link niet meer beschikbaar] [Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004] IGF-I stimulates muscle growth by suppressing protein breakdown and expression of atrophy-related ubiquitin ligases, atrogin-1 and MuRF1. Sacheck JM, Ohtsuka A, McLary SC, Goldberg AL. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004 Oct; 287(4):E591-601. Epub 2004 Apr 20.
- [Link niet meer beschikbaar] [Essays Biochem. 2005] Review The ubiquitin-proteasome system and skeletal muscle wasting. Attaix D, Ventadour S, Codran A, Béchet D, Taillandier D, Combaret L. Essays Biochem. 2005; 41:173-86.
- [Link niet meer beschikbaar] [Sports Med. 1999] Review Leucine supplementation and intensive training. Mero A. Sports Med. 1999 Jun; 27(6):347-58.
All links from this record
- [Link niet meer beschikbaar] Calculated set of PubMed citations closely related to the selected article(s) retrieved using a word weight algorithm. Related articles are displayed in ranked order from most to least relevant, with the “linked from” citation displayed first.